מיוזין - "המנוע" המולקולרי

מולקולת המיוזין ידועה למדע כבר למעלה ממאה שנים (תוארה בספרות ע"י Kühne בשנת 1864) אולם רק בשלהי שנות החמישים של המאה העשרים החל להתבהר המנגנון המולקולרי שאחראי לפעולת התכווצות השריר.

מולקולת המיוזין הינה חלבון ארוך המורכב משתי שרשראות כבדות וארבע שרשראות קלות. זנב המולקולה (לפניכם באיור בירוק כהה) מהווה את השלד שמעגן את הסיב כולו ומתוכו בולט החוצה ראש המולקולה בעל אתר הקישור לאקטין ופעילות ATPase (אזור ה"מנוע") המהווה את גשר הרוחב. מבנה שתי השרשראות הכבדות של מיוזין VI (המצוי בשרירים) מצויר באיור שלפניכם (השרשראות הקלות אינן מופיעות בו):

גשרי הרוחב בנויים מיחידת S1 הכוללת את אזור "המנוע" וצוואר החלב ובו באזור קישור של קלמודולין ואזורי insertion האופייניים למיוזין VI ואינם קיימים במולקולות מיוזין אחרות, ויחידת S2 גמישה במבנה של coiled coil.  תוכלו לבחון את שתי תת היחידות הללו ביתר פירוט באיור הבא:

כאמור, הידרוליזה של ATP ושחרור Pi הם הגורמים לשינוי במבנה אזור S1 ולמשיכת סיב האקטין כדי 10 ננומטרים:

הקישו כאן בעזרת העכבר כדי לצפות באנימציה ממוחשבת של מודל המדגים את תזוזת ראש המיוזין במהלך הקישור והניתוק מהאקטין.

קריאה נוספת:

Katz, A.(2001): Physiology of the heart. 3rd ed. Lippincott Williams & Wilkins pp. 124-132.  

Wells, A.L. et al., (1999): Myosin VI is an actin-based motor that moves backwards. Nature 401:505-508.

Holmes, K.C. (1998): Muscle contraction In: The limits of reductionism in biology. Wiley, Chichester - Novartis foundation symposium 213, pp 76-92.

Bremer, A. et al., Watching molecular motors at work by video-enhanced light microscopy (a web site).

Stewart, M. Macromedia® Flash® animation of the power stroke (a Harvey Project web site).

 

 

   

© כל הזכויות שמורות לאוניברסיטה העברית בירושלים